Struktury białek


Struktury białek: artykuł nr 5576

2008-04-02 11:36:06 Biotechnologia

Znajomość struktury przestrzennej biomolekuł pozwala na określenie mechanizmu działania białek i projektowanie m.in. enzymów oraz leków. Komputerowe, teoretyczne przewidywanie budowy układów biologicznych w oparciu o ich sekwencje może oszczędzić czas i koszty, jakie wiążą się z eksperymentem" - mówi dr Mariusz Makowski, chemik z Uniwersytetu Gdańskiego. Jak wyjaśnia, stosowane metody eksperymentalne do przewidywania struktur biomolekuł nie są w stanie zdążyć za ciągle rosnącymi potrzebami; w Protein Data Bank zdeponowanych jest kilkakrotnie więcej nierozwiązanych sekwencji aminokwasowych, niż poznanych już struktur przestrzennych białek.

Dr Makowski pracuje nad potencjałem opartym na prawach fizyki opisującym oddziaływania pomiędzy łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych znajdujących się w peptydach i białkach. Jak mówi, badania te - choć teoretyczne - mogą w przyszłości zastąpić eksperyment.

Wyróżniony przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej doktor odbył dwuletni staż naukowy na Cornell University w Stanach Zjednoczonych. Po stażu wyjeżdżał tam jeszcze dwukrotnie. Pracował w grupie prof. Harolda A. Scheragi, który od około 20 lat współpracuje z rodzimym ośrodkiem Makowskiego.

Pionierem przecierającym szlaki w USA był prof. Adam Liwo z Wydziału Chemii Uniwersytetu Gdańskiego. "Prof. Liwo i Scheraga opracowali pole siłowe, czyli - mówiąc najprościej - równania opisujące hiperpowierzchnię energii. W oparciu o sekwencję aminokwasową wspomniane pole siłowe pozwala na przewidywanie struktury peptydów i białek. To pole siłowe jest obecnie udoskonalane, a ja pracuję nad jednym z członów opisującego go równania" - tłumaczy dr Makowski.

Naukowiec dodaje, że wprawdzie współczesne metody obliczeniowe nie są w 100 procentach doskonałe, ale pozwalają na dokonanie selekcji i najlepszego wyboru cząstek do dalszych badań. Podkreśla, że wiąże się to ze znacznym obniżeniem kosztów badań.

W swojej pracy doktorskiej Mariusz Makowski badał oraz modelował równowagi kwasowo-zasadowe metodami mechaniki kwantowej oraz dynamiki molekularnej. "Cześć mojej pracy doktorskiej stanowiła wstępne badania do tego czym się obecnie zajmuję. W swojej pracy doktorskiej symulowałem układy, w których dochodzi do częściowego przeniesienia protonu w wyniku czego tworzyły się kompleksy stabilizowane wiązaniami wodorowymi" - opisuje doktor.

Jak wyjaśnia, wiązanie wodorowe odgrywa bardzo ważną rolę m.in. w stabilizacji układów biologicznych jakimi są białka, kwasy nukleinowe. Dzięki mostkom wodorowym łańcuchy polipeptydów i licznych białek utrzymują się w postaci skręconej, jak gdyby nawinięte były na powierzchnie śruby.

Dr Makowski uważa, że nauka nie ma i nie powinna mieć granic. "Podczas wyjazdu na staże można podpatrzeć jak pracuje się w innych grupach. Zawiera się nowe kontakty naukowe i towarzyskie" - wylicza. Naukowiec przyznaje również, że wyjazdy na staże to często jedyna możliwość zrealizowania własnych celów badawczych. Jego zdaniem, wiele zadań zwłaszcza eksperymentalnych jest w Polsce trudna do wykonania ze względu na brak odpowiedniego sprzętu, na który wiele ośrodków naukowo-badawczych nie może sobie pozwolić.

PAP - Nauka w Polsce, Agnieszka Uczyńska

Dzięki uprzejmości: PAP Nauka w Polsce

Tagi: białka budowa tłuszcze cukry aminokwasy biomolekuły enzymy mikromolekuły Mariusz Makowski wiązanie wodorowe polipeptydy

Następna strona

Poprzednia strona

Komentarze do artykułu nr 5576

To nie to czego szukam:/
~BB Ocena artykułu: 1(2009-05-05)

Twój komentarz



Wybrane wiadomości z bitechnologii